Adsorção de proteínas do soro do leite e do glicomacropeptídeo (GMP) na interface hidrofóbica de nanotubos de carbono de paredes múltiplas / Adsorption of whey protein and of the glicomacropeptídeo GMP) in the hydrophobic interface of multiple-walled carbon nanotubes

AUTOR(ES)
FONTE

IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia

DATA DE PUBLICAÇÃO

02/02/2012

RESUMO

Neste trabalho, foi estudado o comportamento de adsorção das proteínas α-Lactoalbumina (α-La), β-Lactoglobulina (β-Lg) e o glicomacropeptídeo (GMP) em nanotubos de carbono de paredes múltiplas (MWCNT) na presença e na ausência de eletrólitos da série de Hofmeister, em diferentes valores de pH, visando a compreensão do mecanismo de adsorção de proteínas em nanotubos de carbono (CNTs). Foram investigados os efeitos do pH do meio reacional, natureza do eletrólito e estrutura da proteína sobre a quantidade adsorvida (Γ) das diferentes proteínas e do GMP. Variações na carga líquida da proteína e na natureza do eletrólito alteram o processo de interação nanotubo-proteína. A Γ de α-La é maior quando sua carga líquida é positiva (pH 3) e da β-Lg quando a carga líquida é negativa (pH 9). Os elevados valores de Γ demonstraram o potencial dos NCTs na adsorção de proteínas. Em pH 9 observa-se um aumento na Γ de α-La devido à presença de 100,0 mM dos eletrólitos. Para [α-La] ≈ 0,7000 mg mL-1, na presença apenas de tampão pH 9 temos: Γ Tampão/α-La = 197,0 mg g-1, indo para Γ NaSCN/α-La = 233,0 mg g-1, Γ Na2SO4/α-La = 281,0 mg g-1, Γ NaHPO4 = 256,0 mg g-1. Comportamento contrário foi observado para a β-Lg. Em pH 9, os maiores valores de Γ foram observados para o GMP e o processo foi pouco influênciado por eletrólitos. Os resultados mostram que o mecanismo do processo de adsorção é dependente da natureza da proteína, sendo as isotermas de β-Lg e α-La características de adsorção monocamada, enquanto que as isotermas de adsorção de GMP não se ajustaram bem ao modelo de Langmuir, apresentando duas regiões de saturação, caracterizando a adsorção em bicamada. Além disso, pela primeira vez, foram determinados os parâmetros termodinâmicos de adsorção de proteínas em NCTs, usando dois modelos: o modelo de Langmuir e o modelo termodinâmico de diluição infinita. A análise termodinâmica baseada nas titulações microcalorimétricas demonstrou que o processo de adsorção de proteínas em todas as condições avaliadas ocorre de maneira espontânea (ΔadsG <0). O processo é exotérmico e entálpicamente dirigido, para todos os estados termodinâmicos avaliados. Com base nos resultados experimentais, foi proposto um mecanismo para o processo adsortivo dos polieletrólitos estudados na interface dos MWCNTs, que consiste em mudança conformacional da molécula de proteína, devido a sua interação com a superfície do nanotubo, de forma que resíduos de aminoácidos hidrofóbicos se direcionam para a interface dos MWCNT e resíduos carregados e hidrofílicos formam uma interface proteína adsorvida solução. Enquanto isso, íons provinientes dos eletrólitos formadores da solução tampão adsorvem na interface proteína adsorvida/solução. Foi proposto que, na presença de eletrólitos da série de Hofmeister, há uma adsorção competitiva entre os íons da série de Hofmeister e os íons formadores do tampão, alterando as contribuições entálpicas e entrópicas para o processo adsortivo. Medidas de potencial eletrocinético reforçaram o mecanismo proposto.

ASSUNTO(S)

fisico-quimica termodinâmica adsorção microcalorimetria beta-lactoglobulina alfa-lactoalbumina microcalorimetry beta-lactoglobulin alpha-lactalbumin thermodynamics adsorption

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