AvaliaÃÃo do padrÃo de ligaÃÃo deisolectinas de Cratylia mollis a levanas e glicoproteÃnas de plaquetas

AUTOR(ES)

Gilvanely Cardoso Alves

DATA DE PUBLICAÇÃO

2005

RESUMO

Lectinas de sementes de Cratylia mollis (Cramoll) contÃm formas moleculares (Cramoll 1, Cramoll 2, Cramoll 3 e Cramoll 4), as quais foram previamente purificadas com elevado grau de pureza. O padrÃo de ligaÃÃo de Cramoll 1,4 (preparaÃÃo contendo Cramoll 1 e Cramoll 4) e de Cramoll 3 a levanas livres e magnetizadas e de Cramoll 1,4 e Cramoll 3 imobilizadas em Sepharose a preparaÃÃes de glicoproteÃnas de plaquetas foram analisados. A ligaÃÃo das lectinas Ãs levanas (ZAG-12L, Z-1-81L, ZAPL e CP- 50L) foi avaliada por ensaio de inibiÃÃo da atividade hemaglutinante e a ligaÃÃo Ãs glicoproteÃnas de plaquetas foi avaliada por cromatografia em Cramoll 1,4-Sepharose e Cramoll 3- Sepharose. IncubaÃÃo de Cramoll 1,4 e Cramoll 3 com ZAG-12 ferro magnetizado (FMZAG-12L) que promoveu a melhor inibiÃÃo tambÃm foi testada. Eletroforese em gel de poliacrilamida foi usada para analisar o padrÃo das proteÃnas obtidas. A ZAG-12L e ZAPL inibiram ambas as isolectinas, enquanto Z-1-81L e CP- 50L nÃo inibiram estas. Quando Cramoll 1,4 foi incubada com FMZAG-12L obteve-se atravÃs da eluiÃÃo especÃfica com D-glicose um pico protÃico que mostrou o mesmo padrÃo eletroforÃtico observado para Cramoll 1,4 antes da incubaÃÃo; Cramoll 3 nÃo se ligou a FMZAG-12L. GlicoproteÃnas de plaquetas foram eluÃdas especificamente das isolectinas imobilizadas com diferentes padrÃes eletroforÃticos. Os resultados mostraram que Cramoll 1,4 e Cramoll 3 possuem diferentes sÃtios de ligaÃÃo e poderÃo ser utilizadas para caracterizar polÃmeros de carboidratos ou glicoproteÃnas

ASSUNTO(S)

ligaÃÃo deisolectinas glicoproteÃnas de plaquetas levanas bioquimica cratylia mollis

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