Transmissão do sinal insulinico em coração e aorta : regulação em modelos animais de resistencia a insulinas

AUTOR(ES)

Lilia Aparecida Colleto Vieira da Silva

DATA DE PUBLICAÇÃO

1998

RESUMO

A insulina estimula a atividade tirosina quinase de seu receptor, resultando na fosforilação de seu substrato citosólico, o IRS-1, que se associa à enzima fosfatidilinositol 3-quinase ativando-a. Estudos anteriores em modelos animais demonstraram que o IRS-1 apresenta uma regulação tecido-específica. No presente estudo, investigamos os níveis protéicos e os graus de fosforilação do receptor de insulina e do IRS-1, bem como a associação entre IRS-1 com a PI 3-quinase, após estimulo insulínico em coração de ratos, in vivo, em cinco modelos de resistência à insulina: ratos diabéticos pela estreptozotocina, tratamento crônico com dexametasona, tratamento agudo com adrenalina, envelhecimento e jejum prolongado. Caracterizamos também as etapas iniciais da ação insulínica em aorta de ratos e sua modulação no jejum prolongado. Nossos resultados mostraram que não houve mudanças nos níveis e grau de fosforilação de receptor de insulina, determinado pelo immunoblotting com anticorpo antifosfotirosina em coração de animais diabéticos, ou tratados com dexametasona ou no envelhecimento. O tratamento com adrenalina induziu uma redução de 35% no grau de fosforilação em tirosina do receptor de insulina. Em amostras previamente immunoprecipitadas com anticorpo anti-IRS-1 e incubadas com anticorpo antifosfotirosina, observamos uma redução de 25% e 75% nos níveis de fosforilação desta proteína em coração de ratos tratados com dexametasona ou adrenalina, respectivamente, mas não encontramos alterações significativas no coração de ratos diabéticos e velhos... Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital

ASSUNTO(S)

coração insulina rato como animal de laboratorio diabetes

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