Interação de complexo de rutênio com albumina de soro bovino para detecção amperométrica de ácido ascórbico

AUTOR(ES)

Silva, Ronnie Edson da, Toledo, Kalil Cristhian Figueiredo, Jorge, Herculys Bernardo, Moreira Neto, Bento, Souza, Vagner Roberto de, Nakatani, Helena Shizuko

FONTE

Quím. Nova

DATA DE PUBLICAÇÃO

2014

RESUMO

The binding of [Ru(PAN)(PPh3)2(ISN)]Cl (PAN = 1-(2'-Pyridylazo)-2-naphtholate) to bovine serum albumin (BSA) was investigated by spectroscopic techniques. According to analysis of the results from the Stern-Volmer equation, the ruthenium complex is able to quench the fluorescence intensity of BSA via a dynamic mechanism. The thermodynamic parameters were calculated (ΔH = 30.3 kJ mol-1; ΔS = 195.4 J mol-1 K-1), indicating that hydrophobic force is the main interaction driving force. The site marker competitive experiments revealed that the binding site of ruthenium complex was in the sub-domain IIA of BSA. FTO glass with a film of BSA-[Ru(PAN)(PPh3)2(ISN)]Cl was used as an ascorbic acid sensor. The linear range of the modified electrode was between 1 and 8 × 10-6 mol L-1.

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