Avaliação do potencial de oxidoredução enantiosseletiva de bactérias termotolerantes do gênero Acetobacter. / The potential of thermotolerant Acetobacter strains for enantioselective oxidoreduction.

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DATA DE PUBLICAÇÃO

2005

RESUMO

Álcool desidrogenase NAD-independente, enzima ligada a membrana, das espécies Acetobacter e Gluconobacter mostram apreciável enantioseletividade na oxidação de álcoois quirais primários e secundários. Em estudos anteriores, esta enzima foi isolada e caracterizada de espécies mesofílicas Acetobacter sp como uma quinohemoproteína álcool desidrogenase (QH-ADH). QH-ADH mostrou enantiopreferência pela oxidação do (S)-enantiômero durante a resolução cinética de álcoois secundários racêmicos. Devido ao crescente interesse por enzimas termotolerantes na área de biocatálise, este estudo foi conduzido com intuito de isolar bactérias termotolerantes do ácido acético de fábricas de vinagre na região nordeste do Brasil, almejando obter uma QH-ADH termotolerante. Dentre as espécies isoladas, duas mostraram características do gênero Acetobacter (LBVE1 e LBVE4). A produção de biomassa foi conduzida em agitador sob aeração de 200 rpm com três diferentes concentrações de etanol (10, 15 e 20 g/L) e incubadas em três temperaturas (30 35 e 37C). Os dois isolados apresentaram maior produção de biomassa nas condições quando cultivadas a 20 g/L etanol na 30C. Todavia, as condições para produção de uma biomassa ativa em álcool desidrogenase NADindependente variaram para as duas cepas. Cultivos de LBVE1 com 10 g/L de etanol, 30C, apresentou maior atividade específica cerca de 10,44 U/mgProteína. Enquanto que cultivos de LBVE4 mostrou atividade específica mais alta, 8,04 U/mgP nos cultivos a 15 g/L de etanol, 30C. As análises para investigar os perfis de especificidades para o substrato nos extratos brutos de LBVE1 e LBVE4, contendo ADH NAD-independente foram realizadas usando álcoois racêmicos com diferentes tamanhos de cadeia carbônica, dentre eles o rincoforol que é utilizado como feromônio. Também foram medidos os parâmetros cinéticos aparentes nos extratos brutos de ambas as cepas contendo atividade em ADH NAD-independente. Os extratos brutos células de LBVE1 cultivados 10 g/L e 20 g/L etanol apresentaram valores de Kmapp e VMax app comparáveis. Contudo, somente os extratos brutos de células de LBVE4 cultivados a 20 g/L etanol tiveram valores de Kmapp semelhantes aos encontrados para os extratos de células de LBVE1 estudados.

ASSUNTO(S)

oxidoreduction Álcool desidrogenase quimica alcohol dehydrogenase oxidoredução acetobacter acetobacter

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