Afinidade Hb O2
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13. Estrutura e função em hemoglobinas de serpentes H. modestus e L. miliaris
As serpentes aquáticas Helicops modestus e Liophis miliaris apresentaram nos hemolisados totais 3 e 5 componentes respectivamente que pareceram ser formas diferentes da mesma hemoglobina. As curvas de equilíbrio com oxigênio da hemoglobina "stripped" de ambas as serpentes mostraram alta afinidade pelo oxigênio, de cerca de 1,0 mm Hg em pH 7,0, pequeno ef
Publicado em: 1987
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14. Estudo comparativo entre diferentes nitrosil hemoproteinas por ressonância paramagnética eletrônica. / Electron paramagnetic resonance study between different nitrosyl hemoproteins.
As propriedades dos derivados nitrosilados de diferentes hemoproteínas em função da temperatura, da concentração de óxido nítrico (NO) e pH, foram investigadas utilizando a técnica de Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE). Nas hemoproteínas, o grupo heme está acomodado em um bolso: de um lado encontra-se a histidina proximal, de outro uma c
Publicado em: 1987
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15. Mudanças conformacionais de hemoglobinas de serpentes semi-aquaticas Helicops modestus e Liophis miliaris, por modulares organicos e inorganicos
O estudo de hemolisados de H.modestus e L.miliaris, duas serpentes aquáticas com diferentes graus de adaptação a esse ambiente mostraram por focalização isoelétrica em gradiente de sacarose (intervalo de pH do anfólito: 7,0 - 9,0), 3 e 5 componentes de hemoglobina. A pureza dos componentes foi controlada por técnica de imunodifusão dupla em gel de a
Publicado em: 1982