Estrutura e função em hemoglobinas de serpentes H. modestus e L. miliaris

AUTOR(ES)

Satie Hatsushika Ogo

DATA DE PUBLICAÇÃO

1987

RESUMO

As serpentes aquáticas Helicops modestus e Liophis miliaris apresentaram nos hemolisados totais 3 e 5 componentes respectivamente que pareceram ser formas diferentes da mesma hemoglobina. As curvas de equilíbrio com oxigênio da hemoglobina "stripped" de ambas as serpentes mostraram alta afinidade pelo oxigênio, de cerca de 1,0 mm Hg em pH 7,0, pequeno efeito Bohr alcalino, cerca de -0,7 em H. modestus e -0,30 em L. miliaris bem como baixa cooperatividade (nH cerca de 1,0) e pronunciado efeito de fosfatos orgânicos sobre ambos, afinidade pelo oxigênio e efeito Bohr. Assim, os valores de P50 encontrados em presença de efetor alostérico como ATP foram 17,8 mm Hg e 8,93 mm Hg, os valores do efeito Bohr foram cerca de-0,90 e -0,55 em Hb de L limiaris e H. modestus, respectivamente. Os valores dos coeficientes de Hill em pHs menores que 7,5 foram cerca de 2,0, enquanto que em pHs maiores foram de cerca de 1,0 mostrando ausência de cooperatividade entre as sub-unidades nestas condições...Observação: O resumo, na íntegra poderá ser visualizado no texto completo da tese digital

ASSUNTO(S)

cobra como animal de laboratorio hemoglobina

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