946 Glycosidase
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1. Molecular bases of the specificity substrate of a β-glicodase / Bases moleculares da especificidade pelo substrato em β-glicosidases
The β-glycosidases of family 1 of the glycoside hydrolases (GH 1) are one of the most important groups of enzymes. These enzymes are involved in a high diversity of physiological functions. The main objective of this study was the analysis of the molecular bases of the specificity for substrate of a β-glycosidase from the larvae of Spodoptera frugi
Publicado em: 2009
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2. Diatraea saccharalis larvae midgut β-glicosidases: cDNAs cloning and sequencing, expression and some properties / β-glicosidases intestinais da larva de Diatraea saccharalis: clonagem e sequenciamento dos cDNAs, expressão e algumas propriedades
Utilizando uma bibioteca de expressão feita a partir do epitélio do intestino médio da larva de Diatraea saccharalis, nós clonamos e sequenciamos 3 cDNAs completos (DsβglyA, DsβglyB e DsβglyC), além de uma seqüência parcial que teoricamente codificam β-glicosidases. As sequências dos peptídeos obtidos após digestão por tripsina
Publicado em: 2008
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3. The role of residues Y456 and N329 on catalytic activity of a β-glycosidase digestive from Spodoptera frugiperda / Estudo do papel dos resíduos Y456 e N329 na atividade catalítica de uma β-glicosidase digestiva de Spodoptera frugiperda
Nesse projeto trabalhamos com uma β-glicosidase digestiva da larva da lagarta Spodoptera frugiperda (Sfβgli50, 50 kD - AF052729), expressa na forma de proteína recombinante em E.colli. O nosso objetivo foi estudar o papel de dois resíduos de aminoácidos envolvidos na atividade catalítica da Sfβgli50. O primeiro resíduo estudado foi o Y456
Publicado em: 2005
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4. Purificação, caracterização, clonagem e seqüenciamento de β-glicosidades de Tenebrio molitor (Coleoptera) / Purification, characterization, cloning and sequencing of β-glycosidases from Tenebrio molitor (Coleoptera)
In the midgut lumen of Tenebrio molitor larvae there are 4 β-glycosidases (named 1, 2, 3a and 3b), not present in the animal food. They were purified with electrophoresis, ion exchange and hydrophobic chromatographies. β-glycosidase 1 (relative molecular weight - Mr 59,000) is unstable at 30°C but is stabilized by substrates. The enzyme hydrolyses
Publicado em: 2001