Svmps
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1. Purification and enzymatic characterization of a novel metalloprotease from Lachesis muta rhombeata snake venom
Abstract Background: Lachesis muta rhombeata (Lmr) is the largest venomous snake in Latin America and its venom contains mainly enzymatic components, such as serine and metalloproteases, L-amino acid oxidase and phospholipases A2. Metalloproteases comprise a large group of zinc-dependent proteases that cleave basement membrane components such as fibronectin
J. Venom. Anim. Toxins incl. Trop. Dis. Publicado em: 17/12/2018
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2. BaltDC: purification, characterization and infrared spectroscopy of an antiplatelet DC protein isolated from Bothrops alternatus snake venom
Abstract Background: Snake venoms are a complex mixture of proteins, organic and inorganic compounds. Some of these proteins, enzymatic or non-enzymatic ones, are able to interact with platelet receptors, causing hemostatic disorders. The possible therapeutic potential of toxins with antiplatelet properties may arouse interest in the pharmacological areas.
J. Venom. Anim. Toxins incl. Trop. Dis. Publicado em: 08/02/2018
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3. Batroxase, uma nova metaloprotease da classe PI isolada da peçonha de Bothrops atrox: avaliação da atividade funcional / Batroxase, a new metalloproteinase of class PI isolated from Bothrops atrox snake venom: functional evaluation
Peçonhas de serpentes são ricas em proteínas, peptídeos, compostos inorgânicos, lipídeos e carboidratos. Entre os principais constituintes protéicos podemos destacar as metaloproteases (SVMPs), responsáveis pelos processos hemorrágicos e inflamatórios, induzindo a formação de edema e infiltração de leucócitos. Da peçonha de Bothrops atrox, fo
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia. Publicado em: 03/06/2011
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4. Estudo da atividade biológica do motivo ECD do domínio tipo-desintegrina da botropasina / Biological activity study of ecd motif of disintegrinlike domain of bothropasin
As integrinas são receptores de superfície celular capazes de mediar a adesão celular e a agregação plaquetária, que embora façam parte de importantes processos fisiológicos no organismo também estão relacionados a patologias como tumorogênese, metástase e trombose. Deste modo as integrinas constituem importantes alvos no desenvolvimento de droga
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia. Publicado em: 10/05/2011
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5. Análise do transcriptoma da glândula venenífera de Rhinocerophis alternatus (Bothrops alternatus): identificação de metaloproteases e desintegrinas
As desintegrinas são polipeptídeos sem atividade enzimática, ricos em cisteína, geralmente encontrados no veneno de serpentes, possuidoras de um motivo adesivo reconhecedor de integrinas antagonizando ou agonizando a atividade das mesmas. Diversos grupos de pesquisa vêm estudando desintegrinas de venenos de serpentes com o foco em aplicação farmacoló
Publicado em: 2011
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6. Mediação da osteopontina na mionecrose e regeneração muscular após envenenamento por Bothrops lanceolatus / Osteopontin mediation on myonecrosis and muscle regeneration after Bothrops lanceolatus snake envenoming
Os acidentes por serpentes venenosas podem causar alterações locais graves e de rápido desenvolvimento. O veneno de Bothrops lanceolatus (VBL) contém, dentre outras toxinas, metaloproteinases hemorrágicas e pouco hemorrágicas (SVMPI e SVMPIII) e atividade pró-trombina que causam inflamação (vias das ciclooxigenases-COX e lipoxigenases), alterações
Publicado em: 2011
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7. rACLF, a recombinant snake venom metalloprotease, activates endothelial cells in vitro
Snake venom metalloproteases (SVMPs) comprise a family of snake venom toxins responsible for most of local and systemic effects observed during envenomation by snakes from the Viperidae family. The vascular system and more specifically the endothelium seem to be the preferential targets of these proteins. This work describes the effects of rACLF, a recombina
Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases. Publicado em: 2008
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8. Estrutura tridimensional da bothropasina, uma metaloprotease/desintegrina do veneno de bothrops jararaca / The three-dimensional structure of bothropasin, the main hemorrhagic factor from bothrops jararaca venon
A bothropasina é uma proteína hemorrágica de 48 kDa, pertencente à classe P-III das metaloproteases, isolada a partir do veneno bruto da serpente brasileira Bothrops jararaca, e que possui os domínios adesivos desintegrina (D) e rico em cisteína (C). Neste trabalho, nós apresentamos a estrutura cristalográfica da bothropasina complexada ao inibidor P
Publicado em: 2007
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9. Novos enfoques no estudo dos mecanismos de ação de metaloproteinases e outras proteínas tóxicas envolvidas no envenenemento ofídico e lonômico
Venenos e outras secreções animais vêm sendo explorados como fonte de substâncias ativas na hemostasia em mamíferos. Esses princípios ativos, com funções primárias na alimentação e defesa, afetam elementos chave de quase todas as vias fisiológicas animais, tendo um enorme potencial como base para o desenvolvimento de novas drogas. No envenenament
Publicado em: 2007
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10. Purificação e caracterização bioquímica de BthMP: uma nova metaloprotenaise do veneno de Botrops moojeni (Caiçaca)
In this work a new metalloproteinase (BthMP) was purified from the snake venom of Bothrops moojeni. This enzyme was homogeneous by native and SDSPAGE it showed polypeptide chain of 23,5 kDa, pI = 7,1 and N-terminal blocked. BthMP is comprised of high proteolytic activity on casein, fibrin and bovine fibrinogen, but no coagulating, esterase, phospholipase A2
Publicado em: 2006
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11. Subclonagem e expressão do domínio catalítico da jararagina: estudo do efeito das modificações pós-traducionais na atividade hemorrágica.
Metalloproteases are Zn++-dependent peptidase enzymes, richly found in Crotalidae and Viperidae snake venoms. Most snake venom metalloproteases (svMPs) are active on extracellular matrix components and this effect is thought to result in bleeding as a consequence of the basement membrane disruption in capillaries. Jararhagin is a hemorrhagic svMP from Bothro
Publicado em: 2004