Delta Aminolevulinato Desidratase
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1. Avaliação da atividade da [delta]-aminolevulinato-desidratase e concentração de metalotioneína em fígado e encéfalo de ratos expostos a cádmio e zinco
É bem conhecido que muitos efeitos tóxicos do cádmio (Cd) resultem da ação da interação com metais essenciais, incluindo zinco (Zn). Sendo um poluente ambiental, a exposição à Cd conduz a distúrbios no conteúdo e atividade de Zn no organismo, representando importante via para o desenvolvimento de sua toxicidade. Evidências suportam que Zn pode r
Publicado em: 2009
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2. EFFECT OF THE ACUTE EXERCISE OF SHORT DURATION IN THE ENZYME δ-AMINOLEVULINATO DEHYDRATASE ACTIVITY IN HUMAN / EFEITO DO EXERCÍCIO AGUDO DE CURTA DURAÇÃO NA ATIVIDADE DA ENZIMA δ-AMINOLEVULINATO DESIDRATASE EM HUMANOS
Aerobic exercise of sufficient intensity and duration can result in increased generation of reactive oxygen species and exercise of extreme endurance may cause oxidative stress with a concomitant decreased activity of antioxidant defense systems. The aim of this study was to investigate the possible effect of a peak of oxidative stress exposition on the acti
Publicado em: 2009
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3. ANALYSIS OF THE ANTIOXIDANT PROPERTIES OF THE 3-(PHENYL HYDRAZONE) BUTANE-2-ONE AND BUTANE-2,3- DIONETHIOSEMICARBAZONE OXIMES / ANÁLISE DAS PROPRIEDADES ANTIOXIDANTES DAS OXIMAS 3-(FENIL HIDRAZONA) BUTANO-2-ONA E BUTANO-2,3-DIONATIOSEMICARBAZONA
As oximas são compostos químicos utilizados para reativar a enzima actilcolinesterase (AChE) inibida por organofosforados (OPs). Os OPs, além de serem classicamente reconhecidos como inibidores da AChE, também estão envolvidos em situações que geram estresse oxidativo. Contudo, pesquisas enfocando as possíveis propriedades antioxidantes das oximas s�
Publicado em: 2008
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4. Atividade da Delta Aminolevulinato desidratase sangüínea e o estresse oxidativo em pacientes hemodialisados / Human erythrocyte delta-aminolevulinate dehydratase activity and oxidative stress in hemodialysis patients
A ácido delta aminolevulinato desidratase (δ-ALA-D) é uma enzima tiólica, envolvida na biossíntese de compostos tetrapirrólicos, como o heme. Essa enzima é inibida por vários metais, sendo inclusive sua inibição um indicador de intoxicação por chumbo (Pb). Adicionalmente, muitos estudos sugerem sua inibição como um marcador do estresse oxid
Publicado em: 2007
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5. Efeito inibitório de formas orgânicas e inorgânicas de selênio sobre a atividade da enzima delta-aminolevulinato desidratase de fígado e brânquias de peixe - Jundiá (Ramdia quelen) e de fígado de rato (Rattus novergicus) "in vitro"
A enzima estudada no presente trabalho é delta-aminulevulinato dehidratase (δ-ALA D), uma enzima sufidrílica, cuja atividade pode ser inibida por uma variedade de agentes bloqueadores de grupos tiólicos . A reação catalisada pela δ-ALA D (formação do composto monopirrólico porfobilinogênio) faz parte da rota de síntese de compostos tetrapirrólic
Publicado em: 2007
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6. ATIVIDADE ANTIOXIDANTE DO E-1,1-METILTIO-SELENOFENIL-2-PIRROLIDINONA-HEPTENO: UM COMPOSTO ORGÂNICO DE SELÊNIO COM BAIXA TOXICIDADE / ANTIOXIDANT ACTIVITY OF (E)-1-(1-(METHYLTHIO)-1-SELENOPHENY) HEPT-1-EN-2-YL) PYRROLIDIN-2-ONE: AN ORGANOSELENIUM COMPOUND WITH LOW TOXICITY
O objetivo desse trabalho foi avaliar a atividade antioxidante do E-1,1-metiltioselenofenil-2-pirrolidinona-hepteno (composto 1); um composto orgânico de selênio que apresenta baixa toxicidade. Um grande número de parâmetros foram avaliados em cérebro, fígado e plasma de ratos e camundongos e foram usados como indicadores de toxicidade: níveis de TBAR
Publicado em: 2007
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7. EVALUATION OF OXIDATIVE STRESS MARKERS IN VOLLUNTERS SUPPLEMENTED WITH IRON IS ASCORBIC ACID / AVALIAÇÃO DOS MARCADORES DO ESTRESSE OXIDATIVO EM INDIVÍDUOS SUPLEMENTADOS COM FERRO E ÁCIDO ASCÓRBICO
O ferro é um nutriente essencial para atividades das células incluindo transporte de oxigênio, transferência de elétrons e regulação genética. Entretanto, esse mineral é potencialmente tóxico por participar de reações de óxido-redução, que favorecem a formação de espécies reativas ao oxigênio (ERO). O dano oxidativo nas biomoléculas pode
Publicado em: 2007
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8. TOXICOLOGICAL PARAMETERS EVALUATION IN (LEPORINUS SP.) EXPOSED TO ZINC AND TO COPPER / AVALIAÇÃO DE PARÂMETROS TOXICOLÓGICOS EM PIAVAS (Leporinus sp.) EXPOSTAS AO ZINCO E AO COBRE
O objetivo deste estudo foi verificar os efeitos do zinco e do cobre, metais freqüentemente encontrados em ecossistemas aquáticos, sobre o metabolismo de piavas (Leporinus sp.). Neste trabalho verificou-se a concentração letal média (CL50) para os diferentes metais e foram medidas as atividades de diferentes enzimas como acetilcolinesterase (AChE) (cér
Publicado em: 2005
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9. Analyses of Delta -aminolevulinate Dehydratase in the diabetes mellitus and hypothyroidism / Análise da atividade da enzima delta-aminolevulinato desidratase (d-ALAD) no diabetes mellitus e no hipotireoidismo
The activity of Delta-Aminolevulinate Dehydratase (d-ALA-D) was analyzed in patients suffering from diabetes mellitus and primary hypothyroidism. Five groups of patients were studied: compensated diabetes mellitus, non-compensated diabetes mellitus, compensated hypothyroidism, non-compensated hypothyroidism and control group. The analysis of d-ALA-D in these
Publicado em: 2004
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10. A INIBIÇÃO DA ENZIMA δ-AMINOLEVULINATO DESIDRATASE POR MONOSSACARÍDEOS NÃO É MEDIADA PELA OXIDAÇÃO DE GRUPOS -SH
Heme pathway enzyme δ-aminolevulinate dehydratase (δ-ALA-D) is a good marker for oxidative stress and metal intoxication. This sulfhydrylic enzyme is inhibited in several oxidative pathologies like lead, mercury and aluminum intoxication, selenium organic species exposition and diabetes. Oxidative stress is one of cause of diabetes complications. T
Publicado em: 2004
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11. Porfirias agudas: aspectos laboratoriais
As porfirias são causadas por deficiência parcial de uma das enzimas da via de biossíntese do heme, caracterizando-se por disfunções neuroviscerais bastante semelhantes. As porfirias agudas são decorrentes da deficiência das enzimas delta-aminolevulinato desidratase (ALAD), porfobilinogênio desaminase, coproporfirinogênio oxidase ou protoporfirinog�
Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas. Publicado em: 2002-09