Uma atualização na estrutura, função e regulação das V-ATPases: o papel das subunidades C
AUTOR(ES)
Pérez-Sayáns, M, Suárez-Peñaranda, JM, Barros-Angueira, F, Diz, PG, Gándara-Rey, JM, García-García, A
FONTE
Brazilian Journal of Biology
DATA DE PUBLICAÇÃO
2012-02
RESUMO
As Vacuolar ATPases (V-ATPases) estão presentes nas células especializadas em secreção de protões, nas quais eles são bombeados através das membranas de vários organelos intracelulares e da membrana plasmática. O mecanismo de transporte de protões é eletrogênico e estabelece um pH ácido e um potencial transmembrana positivo nestes compartimentos intracelulares e extracelulares. As V-ATPases foram encontradas em todas as células eucarióticas, praticamente idênticas em termos de composição das suas subunidades. Elas têm duas estruturas distintas: um setor periférico catalítico (V1) e uma membrana hidrofóbica (V0), responsável pela condução de protões. A atividade das V-ATPases é regulada por três mecanismos diferentes, os quais controlam a densidade de bomba, associação/dissociação de domínios V1 e V0, e a atividade secretora. A subunidade C é uma proteína de 40-kDa, localizada no domínio V1 da V-ATPase. Essa proteína é codificada pelo gene ATP6V1C e está localizada na posição 22 do braço longo do cromossomo 8 (8q22.3). A subunidade C tem funções muito importantes em termos de controle do regulamento da dissociação reversível da V-ATPase.
ASSUNTO(S)
v-atpases transporte de protões atp6v1c1 domínio v1 domínio v0 subunidade c
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