Síntese e degradação de lisina em organismos superiores : uma possível origem bacteriana / Synthesis and degradation of lysine in higher organisms : a possible bacterial origin

AUTOR(ES)
FONTE

IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia

DATA DE PUBLICAÇÃO

22/02/2010

RESUMO

A lisina é considerada um aminoácido essencial, pois é componente fundamental de proteínas e não pode ser sintetizado por animais, sendo necessário ingeri-lo em sua forma final. Sua concentração é baixa em cereais, principal fonte de alimento animal e sua carência pode trazer sérios danos ao organismo, principalmente relacionados ao sistema nervoso. Por outro lado, seu excesso, causado pela deficiência na degradação, também é danoso podendo levar ao retardo no desenvolvimento mental. A síntese da lisina em plantas e bactérias é realizada principalmente pela via do ácido aspártico, que além desse aminoácido é responsável pela produção de treonina, metionina e isoleucina. A degradação da lisina em animais e plantas ocorre principalmente pela via da sacaropina. Essa via, por sua vez, é utilizada para a síntese de lisina em fungos. Assim, tanto a síntese como a degradação de lisina em diferentes organismos possuem arquiteturas metabólicas particulares que, durante o processo evolutivo, foram selecionadas para adequar-se as necessidades do metabolismo, diferenciação e desenvolvimento. Até o momento não existia indício da existência e da funcionalidade da via do ácido aspártico em animais e nem da via da sacaropina em bactérias. O presente trabalho apresenta um conjunto de resultados que sugerem a existência da via do ácido aspártico em insetos e a via da sacaropina em bactérias. Foram identificados em Anopheles gambie e Aedes aegypti, respectivamente 6 e 5 genes dos 9 que compõem a via do ácido aspártico em bactérias. A análise de similaridade de sequências sugere que os genes da via do ácido aspártico encontrados nos insetos pode ter se originado a partir de bactérias endosimbióticas. A necessidade da via de síntese de lisina nesses insetos pode estar ligada a fonte de alimentação, em alguns casos deficiente em aminoácidos essenciais. Quanto à degradação da lisina, os resultados sugerem a existência, em alguns grupos de bactérias, dos genes que codificam as enzimas lisinacetoglutarato redutase e sacaropina desidrogenase (lkr e sdh), responsáveis pelos passos iniciais da via em plantas e animais. Em alfa-proteobactérias, encontramos os genes lkr e sdh ligados em tandem na forma de um operon. Em plantas e animais esses genes também são ligados e codificam um polipeptídio bifuncional contendo as atividades da LKR e de SDH. O operon da lkr e sdh encontrado em alfaproteobactérias contém também os genes que codificam as enzimas glutationa-Stransferase (GST) e fosfogliceraldeído mutase (FM). Essa estrutura genômica sugere que a LKR e a SDH podem fazer parte de um conjunto de enzimas importantes na defesa contra estresse oxidativo, além da degradação da lisina como pode ser demonstrado pela atividade enzimática de LKR e SDH nesse organismo. A análise da estrutura genômica dos genes da via da sacaropina em bactérias revelou um fato curioso. Em plantas existe um peptídeo de aproximadamente 100 aminoácidos intercalando os domínios polipeptídicos da LKR e da SDH. Esse peptídeo, denominado de interdomínio (ID) é exclusivo de plantas, não tendo sido encontrado em nenhum dos genomas de eucariotos seqüenciados até o momento. Seqüências similares ao ID foram encontradas em cianobacterias e algumas archeobacterias, porém em nenhum caso esses IDs puderam ser associados com seqüências codificadoras de LKR e/ou SDH. Neste trabalho buscamos remontar uma possível história evolutiva da via da sacaropina e apresentamos uma hipótese evolutiva para a origem dos genes LKR e SDH de plantas e animais

ASSUNTO(S)

biosintese lisina lisina - metabolismo inseto bacterias biosynthesis lysine lysine insects bacteria

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