SAMs de MolÃculas Sulfuradas: Estudo TermodinÃmico e CinÃtico de AdsorÃÃo e AplicaÃÃo em ReaÃÃes de TransferÃncia de ElÃtrons de Metaloproteinas. / SAMs of Sulfur Molecules: Thermodynamics and Kinetics Studies of Adsorption and Application in Metalloprotein Electron Transfer Reactions

AUTOR(ES)
FONTE

IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia

DATA DE PUBLICAÇÃO

19/08/2011

RESUMO

O emprego das tÃcnicas de eletroquÃmica, microbalanÃa de cristal quartzo (QCM â Quartz Crystal Microbalance) e ressonÃncia de plÃsmons de superfÃcie (SPR â Surface Plasmon Resonance) mostram que as espÃcies 1,4-ditiano (1,4-dt), 4-mercaptopiridina (pyS), 5-(4-piridil)-1,3,4-oxadiazol-2-tiol (Hpyt), tionicotinamida (TNA) e isotionicotinamida (iTNA) experimentam adsorÃÃo espontÃnea formando SAMs (Self-Assembled Monolayers) como resultado da imersÃo de substratos de ouro em soluÃÃo contendo estas espÃcies. As imagens obtidas por microscopia de varredura por tunelamento (STM â Scanning Tunneling Microscopy) indicam um arranjo prÃximo do hexagonal com exceÃÃo da iTNA cujas imagens nÃo foram conclusivas. Adicionalmente, as imagens indicam a existÃncia de defeitos nas SAMs mesmo apÃs longos perÃodos de imersÃo (24 h). Os estudos termodinÃmicos e cinÃticos dos processos de adsorÃÃo foram realizados por desorÃÃo redutiva em meio alcalino e QCM. Os valores dos potenciais de desorÃÃo redutiva, Edr, foram observados em −0,9, −0,8 e −0,5 V vs. Ag/AgCl/Cl- para a desorÃÃo de iTNA, TNA e Hpyt, respectivamente. Comparativamente Ãs espÃcies 1,4-dt (−0,8 V) e pyS (−0,5 V), o valor de Edr da SAM de Hpyt indica uma interaÃÃo sigma ao passo que aqueles observados para iTNA e TNA sugerem uma contribuiÃÃo pi adicional. Os valores de quantidade de material adsorvido (gama) e da taxa de recobrimento da superfÃcie (teta), calculados por desorÃÃo redutiva e impedÃncia eletroquÃmica, respectivamente, foram consistentes com as imagens de STM. Comparativamente aos resultados de desorÃÃo, os maiores valores de gama determinados por QCM foram atribuÃdos à presenÃa de molÃculas de Ãgua co-adsorvidas visto que foi observada uma relaÃÃo linear entre o excesso de massa e o momento de dipolo das espÃcies modificadoras. As curvas de desorÃÃo obtidas para pyS indicam a decomposiÃÃo da monocamada nÃo possibilitando, portanto, a determinaÃÃo dos parÃmetros termodinÃmicos e cinÃticos de adsorÃÃo. A correlaÃÃo com os resultados obtidos apÃs imersÃo do eletrodo de ouro em soluÃÃo de Na2S sugere que este processo està associado à quebra da ligaÃÃo C─S com formaÃÃo de uma camada de enxofre atÃmico e/ou oligomÃrico. As isotermas de adsorÃÃo obtidas para os processos de formaÃÃo das SAMs de Hpyt, TNA e iTNA, adequaram-se ao modelo de Langmuir permitindo a determinaÃÃo da variaÃÃo da energia livre de adsorÃÃo, ΔGads, como −35,9, −38,5 e −34,9 kJ mol−1, respectivamente. Estes valores sÃo indicativos de interaÃÃo forte sendo caracterÃsticos de processos de quimissorÃÃo. Para o modelo de Frumkin, os dados apresentaram melhores correlaÃÃes quando o parÃmetro de interaÃÃo (g) foi fixado em −0,45, −0,30 e −0,10, respectivamente, para as SAMs de Hpyt, TNA e iTNA indicando interaÃÃes repulsivas entre as molÃculas adjacentes. Os valores de pKa das SAMs de Hpyt (4,2), TNA (5,0 e 8,5) e iTNA (4,5 e 7,9) foi determinado por voltametria utilizando-se o Ãon complexo [Fe(CN)6]3−. Neste estudo, foram sugeridas modificaÃÃes, uma vez que o mÃtodo proposto na literatura dificulta a determinaÃÃo de mais de um valor de pKa como observado para as molÃculas de TNA e iTNA. As reaÃÃes de transferÃncia de elÃtrons (TE) das metaloproteÃnas citocromo c (cyt c) e mioglobina (Mb) foram estudadas utilizando-se as SAMs de Hpyt, TNA, iTNA, pyS e 1,4-dt. Para as SAMs de TNA e iTNA, o deslocamento positivo de 0,2V no valor do potencial de meia-onda do cyt c (pH~7,0) em relaÃÃo a forma nativa, foi atribuÃdo à densidade de carga positiva resultante da protonaÃÃo do grupo NH2 (pKa ~ 8,0). Resultados de QCM e SPR indicaram que hà a formaÃÃo de uma monocamada de cyt c sobre as SAMs estudadas. Esta monocamada, embora nÃo sendo redox ativa, permite o estudo da reaÃÃo de TE das molÃculas de cyt c em soluÃÃo sugerindo que este processo pode envolver os orbitais das molÃculas modificadoras. Para a metaloproteÃna Mb, utilizou-se uma SAM formada pelo aminoÃcido L-cisteÃna (cys), uma vez que nenhuma das SAMs estudadas acessou a reaÃÃo de TE. O processo redox foi observado em 0,086 V o que sugere a forma nativa. Os dados de QCM e SPR indicaram, tambÃm, a formaÃÃo de uma monocamada sobre a SAM de cys (Au/cys/Mb). Valores de â49,67 kJ mol−1 e −0,15 para ΔGads e g, respectivamente, foram calculados para a formaÃÃo da monocamada de Mb sobre a SAM de cys. O eletrodo Au/cys/Mb apresentou atividade catalÃtica em relaÃÃo a reaÃÃo de oxidaÃÃo do Ãcido ascÃrbico com uma diminuiÃÃo de 400 mV no sobrepotencial e uma reaÃÃo cineticamente controlada com uma constante de velocidade, kf, de ~2,0 x 10^4 L mol-1 s-1.

ASSUNTO(S)

quimica citocromo c mioglobina monocamadas automontadas cytochrome c myoglobin sams citocromos mioglobina fÃsico-quÃmica

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