Purificação e caracterização de BJcuL, uma lectina do veneno da serpente Bothrops Jararacussu

AUTOR(ES)
DATA DE PUBLICAÇÃO

1997

RESUMO

As lectinas constituem um grupo de proteínas que possuem a capacidade de se ligarem especificamente e reversivelmente a determinados carboidratos. Identificadas em vegetais e animais, são também encontradas em venenos ofídicos. Quando isoladas de venenos de serpentes, essas proteínas ligam-se a beta-galactosídeos e induzem aglutinação de eritrócitos, agregação de plaquetas e são mitogênicas para linfócitos. Uma lectina específica para beta-galactosídeos foi purificada do veneno de Bothrops jararacussu através de cromatografia de afinidade em D-galactose, e foi denominada BjcuL. A análise do perfil de massa molecular em SDS-PAGE a 15% mostrou que BjcuL é um homodímero composto de subunidades de 15kDa. Quando submetido à coloração para carboidratos após SDS-PAGE, a proteína mostrou reação negativa, sugerindo que BjcuL não é uma glicoproteína. BjcuL aglutina eritrócitos tripsinizados de porco e boi, em concentrações mínimas de 0,5 mu g/ml e 2,0 mu g/ml, respectivamente. A hemaglutinaçao de eritrócitos porcinos induzida por 4,0 mu g/ml de BjcuL é inibida especificamente por lactose 0,8 mM, galactose 3,2 mM e rafinose 3,2 mM. EDTA 0,2 mM e EGTA 0,1 mM também inibem a atividade hemaglutinante de BjcuL, o que revela a dependência de cátions divalentes. A associação das subunidades da lectina de B. jararacussu é essencial para sua atividade hemaglutinante, pois BjcuL reduzida com DTT não exibem esta atividade sobre eritrócitos porcinos... Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital

ASSUNTO(S)

cobra venenosa - veneno hemaglutinação celulas - proliferação lectinas

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