Propriedades físico-químicas de três proteínas alimentares tratadas com transglutaminase

AUTOR(ES)
FONTE

Ciência Rural

DATA DE PUBLICAÇÃO

2004-08

RESUMO

Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (PIS) e de proteína animal hidrolisada (PAH), foram incubadas com a enzima por uma ou duas horas. CL e PIS mostraram uma redução na solubilidade de 15% e 24% respectivamente, enquanto PAH não sofreu alteração de solubilidade. A quantidade de nitrogênio livre na forma amina apresentou uma redução de 7%, 3% e 2% para PAH, CL e PIS respectivamente. CL e PIS demonstraram baixa atividade emulsificante quando tratadas enzimaticamente, porém as emulsões formadas se mostraram estáveis, em contraste com PAH que não alterou suas propriedades emulsificantes.

ASSUNTO(S)

transglutaminase proteínas alimentares propriedades funcionais

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