Moojenina: Nova enzima coagulante isolada da peçonha de Bothrops moojeni - Purificação e Caracterização

AUTOR(ES)
FONTE

IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia

DATA DE PUBLICAÇÃO

26/07/2011

RESUMO

CAPITULO 2: Uma metaloprotease fibrinogenolítica da peçonha da serpente Bothrops moojeni denominada Moojenina, foi purificada por uma combinação de cromatografias, sendo uma de troca iônica em DEAE-Sephacel e outra de gel filtração em Sephacryl S-300. A análise em SDS-PAGE indicou que Moojenina consiste em uma única cadeia polipeptídica e possui massa molecular de aproximadamente 45 kDa, sob condições redutoras e 30 kDa, sob condições não-redutoras. A sequência N-terminal de Moojenina foi determinada por LGPDIVSPPVCGNELLEV e mostrou homologia com muitas outras metaloproteases de peçonha de serpentes. A enzima cliva primeiro a cadeia Aα do fibrinogênio bovino, seguido pela cadeia Bβ, e não mostra efeitos sobre a cadeia γ. A Moojenina apresentou atividade coagulante sobre plasma bovino cerca de 3,1 vezes menor que a peçonha bruta. A atividade de fibrinogenolítica da Moojenina foi inibida pela pré-incubação com EDTA, 1,10-fenantrolina e β-mercaptoetanol, que também inibe a atividade coagulante. A atividade coagulante também foi inibida por benzamidina e leupeptina. A Moojenina mostrou atividade máxima entre 30-40C e o pH ótimo foi de 4. Sua atividade foi completamente perdida em temperaturas superiores a 50C. A Moojenina causou relevantes alterações morfológicas no fígado e no músculo, mas não causou alterações histológicas no rim, pulmão e coração de ratos. Essa metaloprotease causou incoagulabilidade sanguínea quando foi administrada em camundongos por via intraperitoneal. A Moojenina pode ser de grande interesse médico, pois a sua atividade anticoagulante pode ser explorado para a prevenção e tratamento de uma ampla gama de distúrbios trombóticos.

ASSUNTO(S)

bothrops moojeni genetica cobra venenosa veneno bothrops enzimas proteolíticas jararaca (cobra) veneno snake venom metalloproteinase

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