Isolation and partial characterization of a D-galactose-binding lectin from the latex of Synadenium carinatum
AUTOR(ES)
Souza, Maria Aparecida, Amâncio-Pereira, Francielle, Cardoso, Cristina Ribeiro Barros, Silva, Adriano Gomes da, Silva, Edmar Gomes, Andrade, Lívia Resende, Pena, Janethe Deolina Oliveira, Lanza, Henrique, Afonso-Cardoso, Sandra Regina
FONTE
Brazilian Archives of Biology and Technology
DATA DE PUBLICAÇÃO
2005-09
RESUMO
No presente trabalho, foi purificada por cromatografia de afinidade em D-galactose imobilizada em agarose, uma lectina do latex de Synadenium carinatum (ScLL). Essa lectina é uma potente aglutinina para eritrócitos humanos, cuja atividade hemaglutinante foi inibida com 3,0 mM de N acetil-D-galactopiranosidio, 6,3 mM de metil-beta-D-galactopiranosidio ou 50 mM metil-alfa-D-pironosidio ou D-fucose, porém, nenhuma inibição foi evidenciada por L-fucose, revelando uma especificidade anomérica e conformacional da lectina. A análise por SDS-PAGE dessa lectina pareceu ser uma glicoproteína composta por duas cadeias polipeptídicas de aproximadamente 28 e 30 kDa, porém, em cromatografia de exclusão por tamanho sobre Sephadex G100 e em gel nativo apresentou um peso molecular aparente de 120-130 kDa, a qual mostrou ser composta de uma mistura de subunidades de peptídeos de 28 e 30 kDa. Essa lectina manteve-se estável em pH de 6 a 9 e temperatura de 4 a 56ºC. A seqüência N-terninal contem uma região conservada GPN a qual também é observada em outras lectinas de látex de outras Euphorbiaceas ligante de D-galactose.
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