Identificação e propriedades de duas proteases extracelulares de Brevundimonas diminuta
AUTOR(ES)
Chaia, André Adriano, Giovanni-De-Simone, Salvatore, Petinate, Simone Dias Gonçalves, Lima, Ana Paula Cabral de Araújo, Branquinha, Marta Helena, Vermelho, Alane Beatriz
FONTE
Brazilian Journal of Microbiology
DATA DE PUBLICAÇÃO
2000-03
RESUMO
Proteases extracelulares de Brevundimonas diminuta (Pseudomonas diminuta) foram identificadas e caracterizadas por eletroforese em gel de poliacrilamida com dodecilsulfato de sódio, contendo um substrato co-polimerizado. Duas proteases foram detectadas migrando em 67 kDa e 50 kDa: ambas hidrolisaram preferencialmente a gelatina, embora a caseína também tenha sido degradada e uma pequena hidrólise tenha sido observada com hemoglobina. Nenhuma atividade proteolítica extracelular foi detectada nos géis contendo soro albumina bovina. Condições ótimas de temperatura e pH para a atividade proteolítica foram observadas entre 40ºC e 50ºC e numa faixa de pH que variou de 7,0 a 11,0, respectivamente. Essas enzimas foram isoladas por cromatografia líquida de alta resolução. Os ensaios enzimáticos com o substrato sintético Z-Phe-Arg-MCA e com os inibidores EGTA, EDTA e 1, 10 fenantrolina indicam que essas enzimas são metaloproteases.
ASSUNTO(S)
metaloproteases brevundimonas diminuta pseudomonadaceae proteases extracelulares
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