Estudo da propriedade de esterificação enantioseletiva da lipase de rhizopus sp

AUTOR(ES)

Maria Mercedes Soberon Lozano

DATA DE PUBLICAÇÃO

2001

RESUMO

A propriedade enantioseletiva de uma lipase parcialmente purificada isoladade Rhizopussp foi estudadaatravésde umsistemade esterificaçãodo ácido láurico e o álcool quiral 2-octanol. Os experimentos foram realizados nas seguintes condições: proporção de substratos 1:1, 10 unidades hidrolíticas de lipase, presença de peneira molecular na reação, presença e ausência de hexano, e nas temperaturasde 45°C e 50°C respectivamente. Diferentes métodos foram utilizados para medir a enantioseletividade da lipase: reações usando o álcool 2-octanol na suas formas ( R ) e ( S ) puras, assim como a forma racêmica do álcool. Os experimentos foram analisados através de cromatografia gasosa convencional e cromatog rafia quiral. A enantioseletividadeda enzima foi estudada considerando os parâmetros de conversão de álcool ( dzeta ), excesso enantiomérico do substrato residual ( ees ), excesso enantiomérico do produto ( eep ) e os valores de enantioseletividade (E ) obtidos com (ees) e (eep). Os resultadosmostraramque a enzima em estudo catalisou com maior eficiência a forma ( R )-enantiômero do 2-octanol do que a sua contraparte.Esta catálise enantioseletivada enzima aumentou com a presençade hexano, no sistemareacional. Os valores de ( dzeta ), ( ees), ( eep), e ( E ) foram dependentesda temperaturana ausência de hexano no meio de reação. As constantescinéticas, constante de Michaelis-Menten ( Km), e velocidade máxima (Vmax), foram calculadaspara cada enantiômero observando-se diferenças significativas nos valores de Vmax.Os resultados obtidos com diferentes ácidos graxos mostraram uma melhor afinidade da enzima por o ácido octan6ico seguido do ácido láurico, indicando que o comprimento da cadeia alifática do ácido graxo é um fator importante na avaliação da esterificação enantioseletiva da lipase de Rhizopus sp

ASSUNTO(S)

lipase

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