Estudo da estabilidade da enzima bromelina extraída do curauá (ananas erectifolius L.Smith) / Study of the stability of the enzyme bromelain extracted from Curauá(ananas erectifolius L.Smith)
AUTOR(ES)
Thayse Alves de Lima e Silva
FONTE
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia
DATA DE PUBLICAÇÃO
28/02/2012
RESUMO
O curauá (Ananas erectifolius L.B. Smith) é uma espécie vegetal de porte herbáceo, uma monocotiledônea pertencente à família Bromeliaceae, nativa da região norte do Brasil, especialmente da Amazônia, de onde pode ser extraída a bromelina. Esta enzima faz parte de um grupo de enzimas proteolíticas, usadas na indústria alimentícia e como medicamento, pois oferece amplo espectro de eficácias terapêuticas: antiedemas, anti-inflamatórias, antitrombóticas e atividades fibrinolíticas. O desenvolvimento de novos processos de extração e purificação de proteínas é muito importante, uma vez que essa é uma etapa limitante na produção de bioprodutos. Um dos grandes desafios na obtenção da bromelina é manter a sua estabilidade enzimática durante o processo de extração, purificação, secagem e estocagem. Por isso, estudos vêm sendo conduzidos para identificar os mecanismos que levam à desnaturação da proteína, e com isso, apontar formas de minimizar esta inativação. Desta forma, a determinação da atividade da enzima em plantas de curauá poderá proporcionar indicativos para posterior purificação e, assim, contribuir para a viabilização do uso desta espécie, uma vez que o principal produto de extração é a fibra, sendo que os demais componentes são, atualmente, descartados. Os resultados da caracterização mostraram que as condições ideais de trabalho são pH 6 e temperatura de 40 e 60º C para a variedade branca, e pH 6 e 7 e 40º C de temperatura para a variedade roxa. A massa molar é de 24 kDa, e melhor condição de estabilidade com maior atividade em pH 6 e temperatura entre 20 e 40ºC, tanto para o curaua roxo, quanto para o branco, sendo este último, mais estável. Os parâmetros cinéticos demonstraram que o curaua roxo possui menor valor de Km, com 158,73 ?mol.L-1min e o branco, 185,18 ?mol.L-1min, apresentando ambas variedades, afinidade pelo substrato utilizado nos experimentos, azocaseína. O curauá branco demonstrou menor energia de ativação, demonstrando com isso, melhor atividade enzimática em comparação ao curauá roxo e a outras proteases.Esses resultados demonstraram valores significativos de atividade, energia de ativação e estabilidade,quando comparados com outras proteases, confirmando ser este um complexo enzimático com atividade hidrolítica.
ASSUNTO(S)
bromelina purificação enzimas bromelain purification enzymes
ACESSO AO ARTIGO
http://libdigi.unicamp.br/document/?code=000845092Documentos Relacionados
- Extração e caracterização da enzima bromelina presente no resíduo do curauá (Ananas erectifolius L. SMITH)
- Caracterização e purificação da enzima bromelina derivada do curaua (Ananas erectifolius) em sistema bifasico aquoso PEG/fosfato
- Efeito do extrato vegetal no desenvolvimento de plantas de curauá (Ananas erectifolius l.B. Smith) em plantio florestal.
- Respostas morfofisiológica da dinâmica foliar de curauá (Ananas erectifolius L.B. Sm.) ao regime hídrico, sob cultivo em sistemas agroflorestais.
- Determinação das condições de atividade otima, da estabilidade termica e da cinetica da hidrolise enzimatica de bromelina presente na casca e no talo do abacaxi (Ananas comosus L. Merril) variedade perola