Emulsões estabilizadas por colageno : efeito da hidrolise termica e do processo de homogeneização / Emulsions stabilized by collagen : effect of thermal hydrolysis and emulsification process

AUTOR(ES)
FONTE

IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia

DATA DE PUBLICAÇÃO

03/09/2009

RESUMO

O colágeno é uma proteína de origem animal de grande disponibilidade no Brasil e com aplicações nas indústrias de alimentos, farmacêutica e cosmética na forma de gelatina. Com o intuito de entender e melhorar as propriedades emulsificantes de ingredientes à base de colágeno extraído do couro bovino, as propriedades físico-químicas da fibra de colágeno foram inicialmente avaliadas e modificadas através da hidrólise parcial em temperaturas de 50 à 85°C por períodos de 20 e 60 minutos. O processo de hidrólise aumentou a solubilidade do colágeno de 2,9 % (m/m) para 33,0 % (m/m) e produziu frações de menor massa molar, que chegaram a alcançar 37 kDa no hidrolisado a 85°C/60min. A temperatura de desnaturação do colágeno encontrou-se em torno de 64°C, sendo que os tratamentos a 65°C e 85°C foram capazes de desnaturar totalmente a fibra de colágeno. Já as propriedades emulsificantes do colágeno foram avaliadas através da estabilidade, microestrutura e reologia de emulsões simples óleo/água (O/A) estabilizadas por colágeno, verificando a influência do pH, tipo de ingrediente (pó e fibra de colágeno), concentração de proteína, hidrólise térmica do colágeno, conteúdo de proteína solúvel e processo de homogeneização. A estabilidade estérica e eletrostática das macro-emulsões aumentou com a concentração de proteína e com a redução do pH, respectivamente, sendo obtidas macro-emulsões estáveis, sem separação de fases, em sistemas ajustados para pH 3,5 e estabilizados por 0,5% (m/m) de fibra de colágeno não hidrolisada ou 3,0% (m/m) de pó de colágeno. Já as macro-emulsões estabilizadas por 0,5% (m/m) de fibra de colágeno parcialmente hidrolisado apresentaram separação de fases, sendo que parte da proteína solúvel produzida na hidrólise se deslocou para a fase aquosa, indicando que o processo de hidrólise diminuiu a capacidade da proteína de se ligar ao óleo. A hidrólise reduziu o conteúdo de proteína insolúvel responsável pela estabilização estérica, além de deslocar o ponto isoelétrico do hidrolisado de 8,8 para uma faixa de 7,4 a 4,5, diminuindo a capacidade de estabilização eletrostática do colágeno. As micro-emulsões homogeneizadas a altas pressões apresentaram-se mais estáveis, com gotas de menor polidispersão e diâmetro médio superficial entre 0,98 a 5,13 mm, cerca de seis vezes menor que aquelas observadas nas macro-emulsões. A viscosidade e elasticidade das micro-emulsões estabilizadas por colágeno hidrolisado diminuíram com o aumento da hidrólise do colágeno e da pressão de homogeneização, já que tais processos romperam a fibra de colágeno e a gota, deixando as micro-emulsões menos estruturadas. De maneira geral, foi possível a produção de emulsões ácidas estáveis a partir do colágeno, seja através da homogeneização em Ultra-Turrax ou em altas pressões, cada processo originando emulsões com estruturas e propriedades reológicas características

ASSUNTO(S)

colageno hidrolise termica emulsões reologia thermal hydrolysis estabilidade collagen emulsion rheology stability

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