"Auto-oxidação da hemoglobina de Glossoscolex paulistus: efeito do pH, do cianeto e do surfactante aniônico SDS" / "Autoxidation of Glossoscolex paulistus hemoglobin: effect of pH, cianide and anionic surfactant SDS"
AUTOR(ES)
Alessandra Lima Poli Leves
DATA DE PUBLICAÇÃO
2006
RESUMO
O arranjo oligomérico e as mudanças na estrutura polipeptídica podem influenciar fortemente na velocidade de auto-oxidação das hemoproteínas, assim como os diferentes nucleófilos que atuam neste processo em função do pH. No presente trabalho, a velocidade de auto-oxidação da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) em seu estado íntegro e do monômero d isolado é estudada em função do pH e na presença do ligante cianeto. O comportamento da curva cinética é dependente do pH, apresentando-se monofásico ou bifásico dependendo do estado de oligomerização da proteína. Assim, nos valores de pH que geram a dissociação oligomérica, a curva cinética foi bifásica. Na faixa de pH 5,9-7,3, que apresenta a proteína íntegra, foi verificado um comportamento cinético mono-exponencial. Em meio alcalino, a auto-oxidação da hemoglobina íntegra na presença dos ligantes hidroxila e/ou cianeto apresenta comportamento complexo, descrito pela combinação de duas cinéticas de primeira-ordem. O processo lento ocorre devido à auto-oxidação do monômero d e o processo rápido é atribuído ao trímero abc. Em pH 7,0, a cinética é mono-exponencial, indicando uma estrutura oligomérica altamente preservada. Em meio ácido, tanto a hemoglobina íntegra como o monômero d apresentam a auto-oxidação catalisada por próton. É observada, através das constantes de velocidade de auto-oxidação da hemoglobina íntegra na presença de cianeto, uma cooperatividade no processo rápido devido ao trímero da HbGp. Além disso, a influência do surfactante dodecil sulfato de sódio na auto-oxidação da HbGp é avaliada. Uma influência mais efetiva do SDS é constatada em pH 7,0, enquanto que, em pH 9,0, a dissociação oligomérica é a influência predominante. Provavelmente, esta diferença está relacionada ao ponto isoelétrico ácido da HbGp, que favorece a interação entre SDS e HbGp em pH 7,0, quando comparado ao pH 9,0. O mecanismo de auto-oxidação e as correlações entre a cinética e o arranjo oligomérico são discutidos em detalhes no presente trabalho.
ASSUNTO(S)
hemoglobin autoxidation glossoscolex paulistus hemoglobina auto-oxidação glossoscolex paulistus
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