Analise fibrinolitica de cinco formulações comerciais de estreptoquinase

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DATA DE PUBLICAÇÃO

2004

RESUMO

A estreptoquinase é uma proteína de 47 kDa secretada pelas bactérias Streptococcus do grupo β-hemolítico. A estreptoquinase ativa o plasminogênio do soro humano formando um complexo capaz de converter moléculas de plasminogênio em plasmina. O nosso objetivo foi avaliar cinco formulações comerciais de estreptoquinase disponíveis no Brasil, comparando as suas capacidades in vitro de induzir a formação do coágulo de euglobulina e de ativar o plasminogênio in vitro. O tempo de lise da euglobulina foi analisado em microplaca na presença de: trombina humana e estreptoquinase. A formação do coágulo foi iniciada com a adição da euglobulina plasmática. A turbidez foi medida a 340 nm durante 30 s. No teste de lise da euglobulina a StreptaseTMapresentou uma maior atividade fibrinolítica, sendo usada como formulação de referência. As formulações UnitinaseTM e SolustrepTM foram as menos ativas, com cerca de 50% da atividade observada na formulação de referência. A ativação do plasminogênio foi analisadausando o substratoS-2251TM específicopara plasmina.Todas as estreptoquinases testadas ativaram o plasminogênio, observando diferenças significantes. StreptaseTM(15,13 ± 1,00 kU/L; M ± D.P., n=14) e StreptonaseTM (18,94 ± 1:0,92 kU/L, n=16) foram as formulações mais ativas, enquanto UnitinaseTM (6,19 ± 0,48 kU/L, n=12) e StrekTM(6,57 ± 0,65 kU/L, n=14) foram as menos ativas. SolustrepTM (10,66 ± 0,54 kU/L, n=15) apresentou uma atividade intermediária. As variações entre as diferentes formulações, em ambos os testes citados acima, apresentaram correlação com os resultados densitométricos após separação das proteínas através da eletroforese em gel de poliacrilamida (SDSPAGE). Nós concluímos que as formulações testadas apresentaram uma variação significativa na atividade in vitro. A relevância clínica destas diferenças ainda precisa ser estabelecida.

ASSUNTO(S)

plasmina fibrinolise hemostase coagulação

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