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1. Papel do sistema renina angiotensina sobre as adaptações eritropoiéticas induzidas pelo treinamento físico aeróbico / Role of the renin-angiotensin system on the erythropoietic adaptations induced by aerobic exercise training.
O treinamento físico (TF) promove adaptações no sistema hematopoiético e o sítio NH2-terminal da enzima conversora de angiotensina I (ECA) hidrolisa um tetrapeptídeo hemorregulador negativo, o Acetil-Seril-Aspartil-Lisil-Prolina (Ac-SDKP). O objetivo do presente estudo foi investigar se o sítio NH2-terminal da ECA participaria nas adaptações hematop
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia. Publicado em: 05/08/2011
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2. Role of angiotensin-I converting enzyme in the regulation of the hematopoietic response normal and kinin receptor B1 kockout mice. / Papel da enzima conversora de angiotensina-I na regulação hematopoética de animais normais e nocautes dos receptores B1 de cininas.
Evidências sobre a presença do sistema renina-angiotensina (SRA) na medula óssea e a possível participação da enzima conversora de angiotensina-I (ECA) na regulação hematopoética tem despertado o interesse da comunidade científica. Como a ECA também é um componente chave do sistema calicreína-cininas (SCC), é possível que elementos deste siste
Publicado em: 2008
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3. Purificação e caracterização de uma isoforma c-domínio de enzima conversora de angiotensina do fluido ileal humano.
A enzima conversora de angiotensina I (ECA) - (EC.3.4.15.1) é uma metaloproteinase com dois domínios homólogos ativos amino e carbóxi-terminal. A enzima está envolvida na conversão de Angiotensina I em Angiotensina II e na inativação da bradicinina in vivo. Por isso é uma importante reguladora da pressão sanguínea e da homeostase eletrolítica e f
Publicado em: 2008
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4. Acute angiotensin-converting enzyme inhibition increases the plasma level of the natural stem cell regulator N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline.
Angiotensin I-converting enzyme (ACE) has two homologous active NH2- and COOH-terminal domains and displays activity toward a broad range of substrates. The tetrapeptide N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline (Ac-SDKP) has been shown to be hydrolyzed in vitro by ACE and to be a preferential substrate for its NH2-terminal active site. This peptide is a regulat