Estudo da estabilidade da enzima bromelina extraída do curauá (ananas erectifolius L.Smith) / Study of the stability of the enzyme bromelain extracted from Curauá(ananas erectifolius L.Smith)

AUTOR(ES)
FONTE

IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia

DATA DE PUBLICAÇÃO

28/02/2012

RESUMO

O curauá (Ananas erectifolius L.B. Smith) é uma espécie vegetal de porte herbáceo, uma monocotiledônea pertencente à família Bromeliaceae, nativa da região norte do Brasil, especialmente da Amazônia, de onde pode ser extraída a bromelina. Esta enzima faz parte de um grupo de enzimas proteolíticas, usadas na indústria alimentícia e como medicamento, pois oferece amplo espectro de eficácias terapêuticas: antiedemas, anti-inflamatórias, antitrombóticas e atividades fibrinolíticas. O desenvolvimento de novos processos de extração e purificação de proteínas é muito importante, uma vez que essa é uma etapa limitante na produção de bioprodutos. Um dos grandes desafios na obtenção da bromelina é manter a sua estabilidade enzimática durante o processo de extração, purificação, secagem e estocagem. Por isso, estudos vêm sendo conduzidos para identificar os mecanismos que levam à desnaturação da proteína, e com isso, apontar formas de minimizar esta inativação. Desta forma, a determinação da atividade da enzima em plantas de curauá poderá proporcionar indicativos para posterior purificação e, assim, contribuir para a viabilização do uso desta espécie, uma vez que o principal produto de extração é a fibra, sendo que os demais componentes são, atualmente, descartados. Os resultados da caracterização mostraram que as condições ideais de trabalho são pH 6 e temperatura de 40 e 60º C para a variedade branca, e pH 6 e 7 e 40º C de temperatura para a variedade roxa. A massa molar é de 24 kDa, e melhor condição de estabilidade com maior atividade em pH 6 e temperatura entre 20 e 40ºC, tanto para o curaua roxo, quanto para o branco, sendo este último, mais estável. Os parâmetros cinéticos demonstraram que o curaua roxo possui menor valor de Km, com 158,73 ?mol.L-1min e o branco, 185,18 ?mol.L-1min, apresentando ambas variedades, afinidade pelo substrato utilizado nos experimentos, azocaseína. O curauá branco demonstrou menor energia de ativação, demonstrando com isso, melhor atividade enzimática em comparação ao curauá roxo e a outras proteases.Esses resultados demonstraram valores significativos de atividade, energia de ativação e estabilidade,quando comparados com outras proteases, confirmando ser este um complexo enzimático com atividade hidrolítica.

ASSUNTO(S)

bromelina purificação enzimas bromelain purification enzymes

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