Aspectos termodinâmicos e bases moleculares na interação de proteínas monoméricas com agentes desnaturantes e alta pressão hidrostática / Thermodynamic aspects and molecular basis of monomeric proteins interaction with desnaturants and high hydrostatic pressure
AUTOR(ES)
Douglas Ricardo Norberto
FONTE
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia
DATA DE PUBLICAÇÃO
30/08/2011
RESUMO
Ureia desnatura proteínas em diferentes concentrações, dependendo das condições experimentais e da proteína. A proteína monomérica soro albumina bovina (BSA) foi o principal modelo de investigação na presença de concentrações subdesnaturantes de ureia com base no modelo de equilíbrio de dois estados. A desnaturação induzida por alta pressão foi intensificada em concentrações de ureia ( [U] ) entre 3,5 M e 8,0 M, com variação de energia livre à pressão atmosférica (?Gº[U]) de +5,0 a -2,5 kJ/mol de BSA, e variação do volume de desnaturação (?V) de -30 a -36 mL/mol de BSA. Os parâmetros m apresentaram caráter bifásico, com valores de m1 e m2 de 0,92 e 2,35 kJ.mol-1.M-1, respectivamente. A partir de gráficos da variação de com relação à foram obtidos valores de , o coeficiente estequiométrico aparente do agente desnaturante, de 1,68 e 6,67 mol de ureia/mol de BSA, respectivamente v1 e v2, correspondentes à m1 e m2. Estes resultados foram comparados com os de outras proteínas monoméricas da literatura e com um conjunto de dados da SNase ?+PHS I92A e estequiometrias sistematicamente baixas foram observadas. No entanto, um valor de 140 mols de ureia/mol de BSA pode ser alcançado a partir de abordagem que considera a existência de uma população heterogênea com respeito a energia livre de desnaturação e aspectos moleculares da interação proteína-solvente puderam ser melhor interpretados
ASSUNTO(S)
proteínas monoméricas desnaturação protéica alta pressão hidrostática termodinâmica albumina de soro bovino monomeric proteins protein desnaturation high hydrostatic pressure thermodynamics bovine serum albumin
ACESSO AO ARTIGO
http://libdigi.unicamp.br/document/?code=000829878Documentos Relacionados
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